Proteine können entweder kovalent oder über spezifische Tags an eine Sensoroberfläche gekoppelt werden.
Bei der Interaktionsanalyse mit einem potentiellen Bindungspartner kann die Bindungskinetik anhand zweier Analyt-Konzertrationen grob abgeschätzt werden (qualitative Analyse). Alternativ können wir die exakten kinetischen Daten (kass, kdiss, KD) durch Injektion von 8-10 verschiedenen Konzentrationen des Bindungspartners bestimmen (quantitative Analyse).
Für einige Interaktionsstudien, die sich mit der Protein-Peptid-Wechselwirkung (z.B. ein Enzym mit einem Inhibitorpeptid oder ein Protein mit einer kurzen Bindungsdomäne) beschäftigen, ist es notwendig, das Protein auf dem Chip zu immobilisieren und den niedermolekularen Bindungspartner in Lösung über den Chip zu geben.
Biaffin hat Methoden entwickelt, um auch kleine Analysensignale von Peptiden und niedermolekularen Substanzen sicher auszuwerten, um reproduzierbare kinetische Daten auch für diese Substanzklasse zur Verfügung stellen zu können.
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